Premio Nobel de Química 2008: El olvidado por los suecos que abandonó la ciencia

Por Francisco R. Villatoro, el 24 octubre, 2008. Categoría(s): Bioquímica • Ciencia • Historia • Índice-h de Hirsch • Noticias • Personajes ✎ 1

P. Balaram, «Missing Out on a Nobel PrizeCurrent Science, 95: 997-998, 25 october 2008 , nos recuerda que el Premio Nobel de Química de 2008 que reconoce a Osamu Shimomura, Martin Chalfie y Roger Tsien por «el descubrimiento y desarrollo de la proteína fluorescente verde, GFP» ha olvidado a alguien. El «camionero» Douglas C. Prasher (excientífico descubridor del gen de la proteína GFP que abandonó la ciencia en 1997 tras una brillante, pero corta carrera).

GFP es una proteína que absorbe luz a 400 nm. y emite luz fluorescente a unos 505 nm. ¿Por qué «darle» el Nobel a la proteína GFP si hay cientos, miles, de proteínas «importantes» estudiadas en los últimos años? Porque GFP se ha convertido en la herramienta clave a la hora de visualizar la expresión de genes en células (la literatura científica en biología molecular y celular que la usa es inmensa y crece exponencialmente).

La historia de GFP empieza tras su descubrimiento por O. Shimomura et al. , «Extraction, Purification and Properties of Aequorin, a Bioluminescent Protein from the Luminous Hydromedusan, AequoreaJournal of Cellular and Comparative Physiology, 59: 223-239, 1962 [citado, hoy, más de 544 veces en el ISI WOS; Shimomura tiene un índice-h superior a 31], quien también caracterizó su cromóforo (la pequeña parte de la molécula que absorbe y emite luz) entre 1962 y 1979. Sin embargo, la proteína se hizo famosa (cual concursante de Gran Hermano) en muy poco tiempo, en sólo tres años, entre 1995 y 1997, pasó de ser una proteína que interesaba a unos pocos biólogos a una herramienta clave de primera magnitud en bioquímica y biología celular. ¿Cómo ocurrió este «reality show» científico?

En 1992, el gen que codifica GFP fue clonado por Douglas C. Prasher et al. «Primary structure of the Aequorea-Victoria green-fluorescent proteinGene, 111: 229-233, 1992 (artículo citado, hoy, más de 961 veces en el ISI WOS; Prasher tiene sólo 19 artículos en el ISI WOS con un índice-h superior a 15), lo que permitió determinar su secuencia (primaria) de aminoácidos. Martin Chalfie recuerda que en 1988, en un congreso, coincidió con Prasher y le pidió los detalles del gen, que recibió 4 años más tarde, con objeto de usar la GFP como marcador de la expresión de otros genes. El trabajo de Chalfie con dicho gen se publicó en las más altas esferas, M. Chalfie et al. «Green fluorescent protein as a marker for gene-expressionScience, 263: 802-805, 1994 [artículo citado, hoy, más de 2854 veces en el ISI WOS; Chalfie tiene un índice-h superior a 41]. En paralelo, Roger Y. Tsien, trabajando con el gen GFP de Prasher, descubrió como ajustar la longitud de onda de la luz fluorescente en mutaciones de la secuencia de la GFP, en R. Heim, D.C. Prasher, R.Y. Tsien, «Wavelength mutations and posttranslational autoxidation of green fluorescent proteinProceedings of the National Academy of Sciences, 91: 12501-12504, 1994 [citado, hoy, más de 740 veces en el ISI WOS]. Nótese que Prasher es el segundo coautor. El artículo más famoso de R.Y. Tsien es «The green fluorescent proteinAnnual Review of Biochemistry, 67: 509-544, 1998 [citado más de 1762 veces en el ISI WOS; el índice-h de Tsien es mayor de 77].

Los trabajos de Chalfie y Tsien, hicieron que la «bella durmiente» de GFP, tras el «beso del príncipe» Prasher, se transformara en la «bella princesa» de la biología molecular. El trabajo y la contribución de Prasher fue fundamental. Pero el Premio Nobel sólo puede ser concedido a tres científicos por año y categoría. A Prasher le ha «tocado la china».

¿Quién es Prasher? Sólo tiene 19 artículos en el ISI WOS, el más reciente de noviembre de 1997. ¿Dónde trabaja? Prasher trabaja de conductor de camiones («shuttle cars») en una mina de Huntsville, Alabama, ganando unos 10$ por hora. Recortes de financiación en el Departamento de Agricultura de los EEUU, para el que trabajaba, le hizo perder el puesto de trabajo y a abandonar la ciencia definitivamente. Le han preguntado «¿lamenta no haber recibido el Nobel? No, en absoluto, yo me quedé sin fondos y tuve que abandonar, ellos mostraron cómo podía usarse la proteína de forma práctica, esa es la clave del Nobel y ellos se lo merecen.»

El caso de Prasher nos hace pensar en ¿premiará el Comité Nobel alguna vez a un excientífico que no pertenezca a ninguna institución de investigación? Por supuesto que no, los premios Nobel durante el s. XX han premiado a científicos con una carrera académica fuera de toda duda (índices-h superiores a 30) aunque la mención al premio siempre destaca algún avance conceptual algún logro que ha transformado la disciplina del premiado. Prasher, como otros olvidados por el Comité Nobel, pasará a la historia por derecho propio. Un Premio Nobel a GFP es un Premio Nobel a Prasher (aunque el más «necesitado» no reciba un solo euro). ¿Cómo afectará la crisis financiera en EEUU a Prasher? ¿Peligra su puesto de trabajo?



1 Comentario

  1. Lastima que se desperdice el talento de Prasher por falta de fondo imaginense que hubiera descubierto si aun tuviera fondo……yo creo que algo aun mas impactante que los que ganaraon el premio nobel ..sin embargo el debe estar satisfecho que gracias a èl ellos se puedieron ganar el nobel….porq sin sus aportes todavian estuvieran «los ganadores del nobel» en pañales en cuanto a este tema

Deja un comentario