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Siempre gusta ver a un español de primer autor de un artículo de Nature, aunque F.-Xabier Contreras está afiliado al Centro de Bioquímica de la Universidad de Heidelberg, Alemania. Su artículo presenta un nuevo mecanismo para explicar como una proteína transmembranal (que atraviesa cierta membrana y controla el transporte a través de ella) se activa o desactiva conforme interacciona con ciertos lípidos (esfingolípidos); su descubrimiento se basa en simulaciones por ordenador de dinámica molecular. El vídeo de youtube que abre esta entrada muestra un par de estas simulaciones. No tengo conocimientos suficientes para entrar en detalles técnicos, pero me ha sorprendido el «baile de San Vito» de estas proteínas; uno siempre se imagina que las proteínas son substancias bastante rígidas, pero el vídeo muestra varios grupos funcionales que realizan rotaciones de hasta 360º, como si tuvieran una rótula. Realmente espectacular. El artículo técnico es F.-Xabier Contreras et al., «Molecular recognition of a single sphingolipid species by a protein’s transmembrane domain,» Nature, Published online 09 January 2012.

No tengo conocimientos suficientes para explicar los detalles técnicos del descubrimiento de Xabi, aún así, permíteme unas breves líneas. Las células eucariotas (con núcleo) están formadas por múltiples orgánulos cada con su propia membrana. Hay moléculas que se transportan de unos orgánulos a otros mediante el llamado transporte vesicular. Una serie de marcadores moleculares guían este transporte en cada vesícula como si fueran guardias de tráfico que determinan el orgánulo origen y el destino de cada molécula, así como la dirección del transporte a través de la membrana, si es hacia dentro o hacia afuera de la vesícula. Los esfingolípidos son componentes estructurales de las membranas que pueden actuar como mensajeros intracelulares. No se conoce el mecanismo exacto por el cual las proteínas transmembranales que se encuentran en la bicapa fosfolipídica de cada membrana se activan o desactivan. Xabi y sus colegas han estudiado la interacción entre una proteína transmembranal concreta, llamada p24, y un esfingolípido concreto, llamado esfingomielina SM18. Por lo que parece la proteína presenta dos estados, uno inactivo y otro activo, que se activan por interacción con el esfingolípido, que actúa como mensajero molecular. En este sentido, el esfingolípido actúa como cofactor para la regulación de la función de esta proteína transmembranal. El artículo técnico describe en detalle los cambios en la estructura de la proteína debidos a la interacción con el esfingolípido, detalles estructurales que demuestran la alta especificidad de esta interacción (que como nos aclara @Acebron en los comentarios «esta interacción específica entre SM18 y la proteína es necesaria para la correcta distribución de las vesículas de transporte en las que dicha proteína participa»). Los autores creen que mecanismos similares son responsables de las interacciones entre otros mensajes y otras proteínas transmembranales.

Espero no haber metido mucho la pata. Esta entrada está dedicada a Sergio Pérez Acebron (@Acebron), amigo de Xabi y autor del blog Tall & Cute, quien me retó con un contundente «es una historia muy compleja para divulgar.» No sé si lo he logrado, pero espero al menos haber picado la curiosidad de los biólogos y bioquímicos que lean esto.